Bonsoir,
J'ai un DM sur des questions d'enzymologie,pourriez vous me corriger svp?
1) Définir l'état stationnaire.
L'état ou la phase stationnaire est le moment où toutes les enzymes sont occupé par des molécules de substrats.La vitesse de réaction est maximal et reste constante tant que la concentration du substrat est grande et celle du produit petite.C'est le moment aussi où l'efficacité catalytique de l'enzyme est la plus grande.
2)Dans quelles conditions peut -on négliger la constante de vitesse k-2 ?
On néglige la constante de vitesse k-2 en phase stationnaire,la concentration de complexe EP très petite entraine que la vitesse v-2 de la transformation des complexes EP en complexe ES est aussi négligeable.
L'équation de la vitesse globale d'apparition de P : v=d[P]/dt=(k2[ES]-(k-2 [P]))
[P] est négligeable donc k-2 [E][P] aussi.
3)Définir la constante de dissociation du complexe ES.
Elle est noté Kd ( en mol.L-1),c'est une constante d’équilibre qui permet la répartition de façon réversible du complexe ES en deux identités E et S.C'est l'inverse de la constante d'association.Elle traduit aussi l'affinité d'une enzyme pour un substrat.
4)Définir la constante d'association du couple E,S.
Ka est la constante d'association du couple E,S à l'équilibre.Elle traduit la vitesse d'approche d'une molécule E et d'un substrat S. Ka=1/Kd
5) Dans quelle condition la constante de Mickaelis Km peut elle être assimilée à la constante de dissociation du complexe ES?
Je n'ai pas trouvé...
6)Le KM de l'enzyme dépend il des conditions dans lesquelles il est mesuré (temp,ph,force ionique)?
La valeur de Km est très variable ,elle dépend de la nature de l'enzyme et de celle du substrat mais aussi de la température et du pH
8)Quand la vitesse maximale de catalyse Vmax est elle atteinte?
La vitesse maximal d'une réaction est obtenue pour de fortes concentrations en substrat,lorsque l'enzyme est saturé c'est à dire quand elle se trouve entièrement sous la forme ES
Vmax=k2 [E]
9)De quoi dépend Vmax?que faut il connaitre de plus sur l'enzyme pour que la valeur de Vmax devienne une caractéristique intrinséque de l'enzyme étudié?
La vitesse est proportionnelle à la concentration en enzyme pour une concentration en substrat constante.La 2eme question je ne sais pas...
10)Expliciter les correspondances existantes entre les courbe P=f(t) et V=f(S)
A part qu'elle ont pratiquement la meme allure,je ne sais pas
11) un inhibiteur compétitif augmente-t-il ou diminue Km et Vmax?
Il diminue Vmax et artificiellement Km augmente mais je ne serais l'expliquer
12)Pareil mais pour un inhibiteur non compétitif.
Je ne sais pas.
Enzymologie
Re: Enzymologie
J'aime pas le "toutes les enzymes sont occupé par des molécules de substrats" parce qu'on dirait que tu parle d'un moment donnée et dans ce cas c'est pas une phase. Il faudrait plutôt dire : C'est la phase ou les enzymes sont saturée en substrat, la vitesse est donc maximale" (à développer)jojok10 a écrit :1) Définir l'état stationnaire.
L'état ou la phase stationnaire est le moment où toutes les enzymes sont occupé par des molécules de substrats.La vitesse de réaction est maximal et reste constante tant que la concentration du substrat est grande et celle du produit petite.C'est le moment aussi où l'efficacité catalytique de l'enzyme est la plus grande.
Je peux me tromper mais il me semble que le Km est une caractéristique de l'enzyme : il est le même quelques soit les conditions de mesure.6)Le KM de l'enzyme dépend il des conditions dans lesquelles il est mesuré (temp,ph,force ionique)?
La valeur de Km est très variable ,elle dépend de la nature de l'enzyme et de celle du substrat mais aussi de la température et du pH
Du coup ce serat quelque chose comme : Km=Kd dans les conditions de référence (là encore pas sûre du tout)jojok10 a écrit :5) Dans quelle condition la constante de Mickaelis Km peut elle être assimilée à la constante de dissociation du complexe ES?
Je n'ai pas trouvé...
Les conditions pH, température ça comte aussi.9)De quoi dépend Vmax?que faut il connaitre de plus sur l'enzyme pour que la valeur de Vmax devienne une caractéristique intrinséque de l'enzyme étudié?
La vitesse est proportionnelle à la concentration en enzyme pour une concentration en substrat constante.La 2eme question je ne sais pas...
Tu ne sais pas parce que tu as mélagé compétitif et non compétitif.11) un inhibiteur compétitif augmente-t-il ou diminue Km et Vmax?
Il diminue Vmax et artificiellement Km augmente mais je ne serais l'expliquer
12)Pareil mais pour un inhibiteur non compétitif.
Je ne sais pas.
L'inhibiteur compétitif prend la place du substrat, d'où une affinité plus faible de l'enzyme pour son substrat en sa présence (donc Km plus grand). Mais si on met le substrat en large excès on atteindra toujours la même vitesse Vmax.
L'inhibiteur non compétitif se fixe sur un autre site de l'enzyme. On a donc un complexe EI. EI + S = EIS, l'affinité est la même (donc le Km) mais la vitesse max est moindre.